Spectroscopy síly

Nutit spectroscopy je dynamická analytická technika, která dovolí studii mechanických vlastností polymeru molekuly a/nebo chemické vazby. To je výjimečné v bytí jediná molekulová technika, tj. to získá strukturální informaci tím, že manipuluje s molekulami jeden jeden. Je to přímá a nedávná aplikace atomové silové mikroskopie.

Jméno “nutit spectroscopy”, ačkoli široce použitý ve vědecké společnosti, je poněkud klamný, protože není tam žádná opravdová záležitost-ozařovací vzájemné ovlivňování. Spectroscopy síly změří chování molekuly pod roztahováním mechanický síla.

Obyčejné experimentální nastavení je jako pokračování. Molekuly adsorbed na povrchu být zvednut mikroskopickou špičkou (nemnoho microns široký) to je lokalizováno na konci pružného ocelového nosníku. piezoelectric kontrolor pak zastavuje ocelový nosník. Jestliže nějaká síla jedná podle pružného ocelového nosníku (například protože nějaká molekula je natáhnuta mezi povrchem a špičkou), toto bude se odchylovat nahoru (odpudivá síla) nebo klesající (přitažlivá síla). Shodovat se k Hooke právu, tato odchylka bude úměrná síle jednat podle ocelového nosníku. Odchylka je změřena pozicí laserového paprsku odráženého ocelovým nosníkem. Tento druh nastavení může měřit síly jako minimum jako 10 pN (10^-11 N), a moci ne dosáhnout mnohem lepšího rozhodnutí jediný protože termální hluk. Takzvaná silová škála je graf síly (nebo více přesně, odchylky ocelového nosníku) proti piezoelectric pozici na Z osa. Ideál Hookian skáče, například, by zobrazoval rovné úhlopříčné čárové spektrum.

Běžná užití síly spectroscopy jsou měření polymeru pružnost. Řetězy polymeru inklinují být náhodně stočen v klidu. Oni vydrží k napínacím sílám protože více roztahování, méně konfigurací dostupných řetězem. Toto odpovídá ztrátě entropie, a proto tvoří vratnou sílu. Polymery obecně se nechovají jako Hookian jara, ale být dobře popsaný důmyslnějšíma modely jako červ-jako řetězový model entropic pružnosti. Jestliže během roztahování conformational změna nastává, pružnost také získá enthalpic komponentu (tj. komponenta náležitý k lámání/tváření/seřízení chemických vazeb). Toto je ochotně viděno ve spektrech síly jako odchylky od očekávaného entropic křivka pružnosti. Například, DNA se zdvojnásobí helices ukážou označenou conformational změnu když rozprostřel se u sil kolem 60 pN.

Buzení biophysical aplikace polymeru spectroscopy síly je na bílkovině se rozvíjet. Modulární bílkoviny mohou být adsorbed k zlatu nebo (více zřídka) slída vynořit se a pak se táhnul. Následný se rozvíjet modulů je sledován jako velmi charakteristický sawtooth vzor síly vs graf prodloužení; každý zub odpovídá se rozvíjet jediného bílkovinového modulu (oddělený od minule to je obecně objektivita molekuly bílkoviny od špičky) množství informace o pružnosti bílkoviny a bílkoviny se rozvíjet moci být získán touto technikou. Toto je dokonce zajímavější jestliže my považujeme fakt za to moc bílkovin v životě buňka musí stát před mechanickým namáháním.

Jiná hlavní aplikace spectroscopy síly je studium mechanického odporu chemických vazeb. V tomto případě obecně špička je functionalized s ligand, který váže k další molekule svázané k povrchu. Špička je tlačena na povrchu, počítat s kontaktem mezi dvěma molekulami, a pak stáhl zpět až do nově tvořeného svazku se rozdělí. Síla u kterého svazek se rozdělí je změřen. Protože mechanické lámání je kinetický, stochastic proces, rozbíjející se síla není absolutní parametr, ale to je funkce jak teploty tak tažné rychlosti. Nízké teploty a vysoce tažné rychlosti odpovídají vyšším rozbíjejícím se sílám. Opatrnou analýzou lámání síla u různého obtahování urychluje, to je možné mapovat energetickou krajinu chemické vazby pod mechanickou sílou. Toto vede k zajímavým výsledkům ve studiu protilátky-antigen, bílkovina-bílkovina a vyrovnat bílkovinu-vzájemné ovlivňování živé buňky.