Transmembrane receptor

Transmembrane receptory jsou základní blánové bílkoviny, který pobývat a operovat typicky uvnitř buňka je plazmatická membrána, ale také v blánách někteří subcellular oddělení a organelles. Vázání k signalizující molekule nebo někdy k páru takových molekul na jedné straně blány, receptory transmembrane zahájí odezvu na druhé straně. Tímto způsobem oni hrají jedinečnou a důležitou roli v buněčných komunikacích a signalizují transdukci.

Mnoho transmembrane receptorů je složeno dva nebo více polypeptide řetězy, které operují všeobecně (“oligomers”) a smějí odloučit se když ligands vážou, odpadávat, nebo u jiného fáze jejich “aktivace” cykluje. Oni jsou často klasifikovaní založený na jejich molekulární struktuře, nebo protože struktura je neznámá v jakémkoliv detailu pro všechny ale nemnoho receptorů, umístěný na jejich předpokládaný (a někdy experimentálně ověřil) topologie blány. polypeptide řetězy nejjednodušší být předpovídán ke kříži lipid bilayer jen jednou, zatímco jiní se kříží tolik jak sedmkrát (takzvané 7TM receptory ten pár s G bílkoviny).

Jako nějaká základní blánová bílkovina, receptor transmembrane může být rozdělil do tří částí nebo domén.

E = extracelulární prostor; já = intracelulární prostor; P = plazmatická membrána

Extracelulární doména

Extracelulární doména je část receptoru, který vystupuje blány na vnější straně buňky nebo organelle. Jestliže polypeptide řetěz receptoru prochází přes bilayer několikrát, externí doména může zahrnovat několik “smyčky” vystupovat blány. Samozřejmě. receptor je hlavní funkce má rozpoznat a zareagovat na specifický ligand, pro příklad, neurotransmitter nebo hormon (ačkoli jisté receptory odpovědí také ke změnám v potenciálu transmembrane), a v mnoha receptorech tyto ligands vážou k extracelulární doméně.

Doména transmembrane

Ve většině receptorů pro kterého strukturální důkaz existuje, transmembrane alpha helices tvořit většinu z domény transmembrane. V jistých receptorech, takový jako nicotinic acetylcholine receptor, doména transmembrane tvoří bílkovinu-lemoval pór přes blánu nebo kanál iontu. Na aktivaci extracelulární domény vázáním vhodného ligand, pór stane se dostupný ionty, který pak projíždět. V jiných receptorech, transmembrane domény jsou dovolil si projít conformational změnou na vázání, který vykonává intracellularly účinku. V některých receptorech, takový jak členové 7TM superfamily, transmembrane doména může obsahovat ligand vázací kapsu (důkaz pro toto a pro hodně z čeho jinde je známý o tomto třída receptorů je umístěná z části na studiích bacteriorhodopsin, detailní struktura kterého byla určena crystallography).

Intracelulární doména

Intracelulární (nebo cytoplazmatický) doména receptoru ovlivňuje se s vnitřkem buňky nebo organelle, přenášet signál. Tam jsou dvě zásadně odlišné cesty pro toto vzájemné ovlivňování:

• Intracelulární doména komunikuje přes specifickou bílkovinu-bílkovina-vzájemná ovlivňování s bílkovinami effector, který podle pořadí poslat signál podél řetězu signálu k jeho cíli.
• Intracelulární doména má enzymatická aktivita. Často, toto je tyrosine kinase aktivita. Enzymatická aktivita může také být lokalizována na enzyme sdružil se s intracelulární doménou.

Pravidlo aktivity receptoru

Tam je několik cest pro buňku regulovat aktivitu receptoru transmembrane. Většina z nich propracovat se intracelulární doménou. Nejdůležitější cesty jsou phosphorylation a internalization (vidí ubiquitin).

Vidět také:transdukce signálu -- G bílkovina -- druhý posel--receptor